Шта су ензими и како делују

Ензим је дефинисан као макромолекула која катализује биохемијску реакцију. У овој врсти хемијске реакције, почетни молекули називају се супстрати. Ензим делује у интеракцији са супстратом, претварајући га у нови производ. Већина ензима названа је комбиновањем назива супстрата са суфиксом -асе (нпр. Протеаза, уреаза). Скоро све метаболичке реакције унутар тела ослањају се на ензиме како би се реакције одвијале довољно брзо да буду корисне.

Зване хемикалије активатора може појачати активност ензима, а истовремено инхибитори смањење активности ензима Проучавање ензима назива се ензимологија.

Постоји шест широких категорија које се користе за класификацију ензима:

1. Оксидоредуктазе - укључене у пренос електрона
2. Хидролазе - цепајте супстрат хидролизом (прихватајући молекул воде)
3. Изомеразе - преносе групу у молекулу да би се формирао изомер
4. Лигазе (или синтетазе) - спајају распад пирофосфатне везе у нуклеотиду са стварањем нових хемијских веза
5. Оксидоредуктазе - делују у преносу електрона
6. Трансферазе - преносе хемијску групу из једне молекуле у другу

Ензими раде снижавање енергије активације потребно да се направи хемијска реакција догодити. Као и други катализатори, ензими мењају равнотежу реакције, али се они не троше у процесу. Иако већина катализатора може деловати на више различитих врста реакција, кључна карактеристика ензима је та да је он специфичан. Другим речима, ензим који катализује једну реакцију неће имати утицаја на другачију реакцију.

Већина ензима су глобуларни протеини који су пуно већи од супстрата са којим комуницирају. Величине су од 62 аминокиселине до више од 2500 аминокиселинских остатака, али само део њихове структуре је укључен у катализу. Ензим има оно што се назива ан активан сајт, која садржи једно или више везивних места која оријентишу подлогу у исправној конфигурацији, а такође а каталитичко место, који је део молекула који смањује енергију активације. Остатак ензимске структуре делује превасходно на представљању активног места подлога на најбољи начин. Може бити и алостериц сите, где се активатор или инхибитор могу везати да проузрокују промену конформације која утиче на активност ензима.

Неки ензими захтевају додатну хемијску супстанцу, која се назива а кофактор, да се догоди катализа. Кофактор може бити ион метала или органски молекул, попут витамина. Кофактори се могу везати слабо или чврсто на ензиме. Позвани су уско повезани кофактори протетске групе.

Два су објашњења интеракције ензима са супстратима модел „закључавање и кључ“, који је 1894. предложио Емил Фисцхер, и индуковани модел фит, што је модификација браве и кључа који је предложио Даниел Косхланд 1958. У моделу браве и кључа, ензим и супстрат имају тродимензионалне облике који се међусобно уклапају. Модел индуцираног фитања предлаже да молекули ензима могу да мењају облик, у зависности од интеракције са супстратом. У овом моделу, ензим и понекад супстрат мењају облик током интеракције док се активно место не у потпуности веже.

Познато је да преко 5000 биохемијских реакција катализују ензими. Молекули се такође користе у индустрији и производима за домаћинство. Ензими се користе за справљање пива и прављење вина и сира. Мањак ензима повезан је са неким болестима, као што су фенилкетонурија и албинизам. Ево неколико примера уобичајених ензима:

• Амилазе у слини катализују почетну варење угљених хидрата у храни.
• Папаин је уобичајени ензим који се налази у месном тендезеру, где делује на разбијање веза које држе молекуле протеина.
• Ензими се налазе у детерџенту за прање рубља и у мрљама који помажу у разбијању протеинских мрља и растварању уља на тканинама.
• ДНК полимераза катализира реакцију приликом копирања ДНК и затим проверава да ли су исправне базе.

Скоро сви познати ензими су протеини. У једном тренутку веровало се да су сви ензими протеини, али су откривене одређене нуклеинске киселине, које се називају каталитичка РНА или рибозими, а које имају каталитичка својства. Већину времена студенти проучавају ензиме, они заиста проучавају ензиме који се заснивају на протеинима, јер се врло мало зна о томе како РНА може деловати као катализатор.