Илустрација Нусха Асхјаее. ТхоугхтЦо.
Протеини су биолошки полимери сачињен од амино киселине. Аминокиселине повезане спојене пептидним везама формирају полипептидни ланац. Један или више полипептидних ланаца увијених у 3-Д облик формирају протеин. Протеини су сложених облика који укључују разне наборе, петље и облине. Савијање у протеинима се догађа спонтано. Хемијско везивање између делова полипептидног ланца помажу у томе да се протеин држи заједно и даје му облик. Постоје две опште класе протеинских молекула: глобуларни протеини и влакнасти протеини. Глобуларни протеини су углавном компактни, растворљиви и сферног облика. Влакнасти протеини су обично издужени и нерастворљиви. Глобуларни и влакнасти протеини могу да показују једну или више од четири врсте протеинских структура.
Четири нивоа структуре протеина се међусобно разликују степеном сложености у полипептидном ланцу. Један молекул протеина може да садржи једну или више врста протеинске структуре: примарну, секундарну, терцијарну и кватернарну структуру.
Примарна структура описује јединствени редослед у којем су аминокиселине повезане заједно да би формирале протеин. Протеини су направљени од скупа од 20 аминокиселина. Генерално, аминокиселине имају следећа структурна својства:
Све аминокиселине имају алфа угљеник везан на атом водоника, карбоксилну групу и амино групу. Тхе "Р" група варира међу амино киселине и утврђује разлике међу њима протеински мономери. Аминокиселинска секвенца протеина је одређена информацијом која се налази у ћелији генетски код. Редослијед аминокиселина у полипептидном ланцу јединствен је и специфичан за одређени протеин. Промјена једне аминокиселине узрокује а мутација гена, што најчешће резултира нефункционалним протеином.
Секундарна структура односи се на намотавање или савијање полипептидног ланца који протеину даје 3-Д облик. Постоје две врсте секундарних структура које се опажају код протеина. Једна врста је алфа (α) хелик структура. Ова структура наликује завојној опрузи и осигурана је везањем водоника у ланцу полипептида. Друга врста секундарне структуре протеина је бета (β) плисирани лим. Чини се да је ова структура савијена или наборана и држи се водоником везом између полипептидних јединица савијеног ланца које леже једна поред друге.
Квартарна структура "макроромолекула протеина" односи се на структуру протеинске макромолекуле формиране интеракцијама између више полипептидних ланаца. Сваки полипептидни ланац се назива подјединица. Протеини са квартерном структуром могу се састојати од више исте врсте протеинских подјединица. Такође се могу састојати од различитих подјединица. Хемоглобин је пример протеина са кватернарном структуром. Хемоглобин, пронађен у крв, је протеин који садржи гвожђе који веже молекуле кисеоника. Садржи четири подјединице: две алфа подјединице и две бета подјединице.
Тродимензионални облик протеина одређује се његовом примарном структуром. Редослед аминокиселина успоставља структуру и специфичне функције протеина. Састав означава различита упутства за редослед аминокиселина гени у ћелији. Када ћелија опази потребу за синтезом протеина, тхе ДНК раскринкава и преписује се у РНА копија генетског кода. Овај процес се зове Транскрипција ДНК. Копија РНА је тада преведено за производњу протеина. Генетске информације у ДНК одређују специфичан низ аминокиселина и специфични протеин који се производи. Протеини су примери једне врсте биолошког полимера. Поред протеина, Угљени хидрати, липиди, и нуклеинске киселине чине четири главне класе органских једињења у животу ћелије.