Протеинска и полипептидна структура

Постоје четири нивоа структуре у полипептидима и протеина. Примарна структура полипептидног протеина одређује његове секундарне, терцијарне и кватернарне структуре.

Примарна структура полипептида и протеина је низ аминокиселина у полипептидном ланцу у односу на локације било којих дисулфидних веза. Примарна структура може се сматрати потпуним описом свих ковалентна везивање у ланцу полипептида или протеина.

Најчешћи начин означавања примарне структуре је писање секвенце аминокиселина коришћењем стандардних скраћеница од три слова за аминокиселине. На пример, гли-гли-сер-ала је примарна структура полипептида састављеног од глицин, глицин, серине, и аланин, тим редоследом, од Н-терминалне аминокиселине (глицин) до Ц-терминалне аминокиселине (аланин).

Секундарна структура је уређени распоред или конформација аминокиселина у локализованим областима полипептида или протеинског молекула. Везање водоника игра важну улогу у стабилизацији ових образаца савијања. Две главне секундарне структуре су алфа-хелик и анти-паралелни бета-нагибни лим. Постоје и друге периодичне конформације, али α-хелик и β-плисирани лист су најстабилнији. Један полипептид или протеин може да садржи више секундарних структура.

Α-хелик је спирала десне или у смеру казаљке на сату у којој је свака пептидна веза у транс конформација и планарна је. Амин група сваке пептидне везе углавном иде према горе и паралелно са оси хеликса; карбонилна група углавном пада према доле.

Л-плишани лим састоји се од проширених полипептидних ланаца са суседним ланцима који се протежу анти-паралелно један са другим. Као и код α-хеликса, свака пептидна веза је транс и планарни. Аминске и карбонилне групе пептидних веза усмерене су једна према другој и у истој равнини, тако да везање водоника може доћи између суседних полипептидних ланаца.

Вијак је стабилизован везањем водоника између амин и карбонил групе истог ланца полипептида. Плосирани слој је стабилизован водоничним везама између аминских група једног ланца и карбонилних група суседног ланца.

Терцијарна структура полипептида или протеина је тродимензионални распоред атома у једном полипептидном ланцу. За полипептид који се састоји од једног конформацијског савијања (на пример, алфа-спирала), секундарна и терцијарна структура могу бити једнака. Такође, за протеин састављен од једног молекула полипептида, терцијарна структура је највиши ниво структуре који се достиже.

Терцијарна структура се у великој мјери одржава дисулфидним везама. Дисулфидне везе настају између бочних ланаца цистеин оксидацијом две тиолне групе (СХ) да би се формирала дисулфидна веза (С-С), која се такође назива и дисулфидни мост.

Кватарна структура користи се за описивање протеина састављених из више подјединица (више полипептидних молекула, од којих се сваки назива 'мономер'). Већина протеина чија је молекулска маса већа од 50.000 састоји се од два или више нековалентно повезаних мономера. Распоред мономера у тродимензионалном протеину је квартарна структура. Најчешћи пример коришћен за илустрацију кватернарне структуре је хемоглобин беланчевина. Кватарна структура хемоглобина је пакет његових мономерних подјединица. Хемоглобин је састављен од четири мономера. Постоје два α-ланца, сваки са 141 аминокиселином и два β-ланца, сваки са 146 аминокиселина. Пошто постоје две различите подјединице, хемоглобин има хетерокуатернаричну структуру. Ако су сви мономери у протеину идентични, постоји хомокуатернарија структура.

Хидрофобна интеракција је главна стабилизациона сила за подјединице у кватернарној структури. Када се један мономер савије у тродимензионални облик, како би своје поларне бочне ланце изложио воденој окружење и за заштиту својих неполарних бочних ланаца, на изложени су још неки хидрофобни одсеци површина. Два или више мономера саставит ће се тако да њихови изложени хидрофобни пресјеци буду у контакту.

Желите ли више информација о аминокиселинама и протеинима? Ево неких додатних мрежних извора о амино киселине и хиралност аминокиселина. Поред општих текстова хемије, информације о структури протеина могу се наћи у текстовима за биохемију, органску хемију, општу биологију, генетику и молекуларну биологију. Текстови из биологије обично укључују информације о процесима транскрипције и превођења, помоћу којих се генетски код организма користи за производњу протеина.